Carbamoil fosfato sintase II

Carbamoil fosfato sintetase (glutamina-hidrólise) (EC 6.3.5.5) é uma enzima que catalisa as reações que produzem fosfato de carbamoil no citosol (ao contrário do tipo I, que funciona nas mitocôndrias). Seu nome sistêmico é hidrogênio-carbonato:L-glutamina amido-ligase (formadora de ADP, fosforilante de carbamato).[1][2][3][4][5][6][7][8]

Na biossíntese da pirimidina, ela atua como enzima limitante da taxa e catalisa a seguinte reação:

2 ATP + L-glutamina + HCO 3− + H2O 2 ADP + fosfato + L-glutamato + carbamoil fosfato (reação geral)
(1a) L-glutamina + H 2 O L-glutamato + NH3
(1b) 2 ATP + HCO3− + NH3 2 ADP + fosfato + fosfato de carbamoil

É ativado por ATP e PRPP[9] e é inibido por UTP (trifosfato de uridina)[10] Nem CPSI nem CPSII requerem biotina como coenzima, como visto na maioria das reações de carboxilação.

É um dos quatro domínios enzimáticos funcionais codificados pelo gene CAD.[11] O gene CAD é um gene grande. Ele usa uma única fita para codificar essas tarefas enzimáticas.

Referências

  1. ↑ Anderson PM, Meister A (dezembro de 1965). «Evidence for an activated form of carbon dioxide in the reaction catalyzed by Escherichia coli carbamyl phosphate synthetase». Biochemistry. 4 (12): 2803–9. PMID 5326356. doi:10.1021/bi00888a034 
  2. ↑ Kalman SM, Duffield PH, Brzozowski T (abril de 1966). «Purification and properties of a bacterial carbamyl phosphate synthetase». The Journal of Biological Chemistry. 241 (8): 1871–7. PMID 5329589. doi:10.1016/S0021-9258(18)96716-5Acessível livremente 
  3. ↑ Yip MC, Knox WE (maio de 1970). «Glutamine-dependent carbamyl phosphate synthetase. Properties and distribution in normal and neoplastic rat tissues». The Journal of Biological Chemistry. 245 (9): 2199–204. PMID 5442268. doi:10.1016/S0021-9258(18)63139-4Acessível livremente 
  4. ↑ Stapleton MA, Javid-Majd F, Harmon MF, Hanks BA, Grahmann JL, Mullins LS, Raushel FM (novembro de 1996). «Role of conserved residues within the carboxy phosphate domain of carbamoyl phosphate synthetase». Biochemistry. 35 (45): 14352–61. PMID 8916922. doi:10.1021/bi961183y 
  5. ↑ Holden HM, Thoden JB, Raushel FM (dezembro de 1998). «Carbamoyl phosphate synthetase: a tunnel runs through it». Current Opinion in Structural Biology. 8 (6): 679–85. PMID 9914247. doi:10.1016/s0959-440x(98)80086-9 
  6. ↑ Raushel FM, Thoden JB, Reinhart GD, Holden HM (outubro de 1998). «Carbamoyl phosphate synthetase: a crooked path from substrates to products». Current Opinion in Chemical Biology. 2 (5): 624–32. PMID 9818189. doi:10.1016/s1367-5931(98)80094-x 
  7. ↑ Raushel FM, Thoden JB, Holden HM (junho de 1999). «The amidotransferase family of enzymes: molecular machines for the production and delivery of ammonia». Biochemistry. 38 (25): 7891–9. PMID 10387030. doi:10.1021/bi990871p 
  8. ↑ Thoden JB, Huang X, Raushel FM, Holden HM (outubro de 2002). «Carbamoyl-phosphate synthetase. Creation of an escape route for ammonia». The Journal of Biological Chemistry. 277 (42): 39722–7. PMID 12130656. doi:10.1074/jbc.M206915200Acessível livremente 
  9. ↑ Inkling. «Unsupported Browser». Inkling. Consultado em 25 de abril de 2018 
  10. ↑ Engelking LR. Pyrimidine biosynthesis. Textbook of Veterinary Physiological Chemistry. 2015;:83–7. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-391909-0.50014-1 Retrieved 1 April 2023
  11. ↑ Moreno-Morcillo M, Grande-García A, Ruiz-Ramos A, del Caño-Ochoa F, Boskovic J, Ramón-Maiques S (2017). «Structural Insight into the Core of CAD, the Multifunctional Protein Leading De Novo Pyrimidine Biosynthesis». Structure. 25 (6): 912-923. PMID 28591622. doi:10.1016/j.str.2017.04.012Acessível livremente 

Ligações externas

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