Piruvato desidrogenase

A piruvato desidrogenase é o primeiro componente do complexo enzimático piruvato desidrogenase. EC 1.2.4.1.

E1 executa a primeira de duas reacções no complexo. Elas são:

• descarboxilação do substrato 1, o piruvato.
• acetilação redutiva do substrato 2, ácido lipóico. O ácido lipóico está ligado de maneira covalente à dihidrolipoil transacetilase (E2), que é o segundo componente catalítico do complexo.

Fosforilação de E1 pela piruvato desidrogenase quinase inativa E1 e subsequentemente todo o complexo.

Esta ação é revertida pela alta relação Insulina/Glucagon, que têm como consequência o aumento da transcrição da piruvato desidrogenase fosfatase, e repressão do gene da piruvato desidrogenase quinase. Tal mecanismo resulta em alta produção de Acetil-CoA.

E1 é uma proteína multimérica:

• As E1 de mamíferos, incluindo a E1 humana, são tetraméricas, compostas de duas subunidades α e duas subunidades β.^[1]
• algumas E1 bacterianas, incluindo a E1 de Escherichia coli, são compostas por duas subunidades similares, cada uma delas com uma massa molecular tão grande quanto a soma das subunidades α e β.^[2]

Em bactérias, existe uma forma de piruvato desidrogenase, também denominada piruvato oxidase (EC 1.2.2.2). Esta enzima liga a oxidação do piruvato em acetato e dióxido de carbono à redução de ferrocitrocromo. Em E. coli esta enzima é codificada pelo gene pox B e a proteína possui um cofactor flavínico.^[3] A enzima aumenta a eficiência do crescimento de E. coli sob condições aeróbica.^[4]

Referências