Fosforilase

Phosphorylase
Indicadores
Número EC	2.4.1.1
Número CAS	9035-74-9--
Bases de dados
IntEnz	IntEnz
BRENDA	BRENDA
ExPASy	NiceZyme
KEGG	KEGG
MetaCyc	via metabólica
PRIAM	PRIAM
Estruturas PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
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Em bioquímica, as fosforilases são enzimas que catalisam a adição de um grupo fosfato a partir de um fosfato inorgânico (fosfato + hidrogénio) a um aceptor.

A-B + P A + P-B

Entre elas estão enzimas alostéricas que catalisam a produção de glicose 1-fosfato a partir de um glucano como o glicogênio, amido ou maltodextrina.

Fosforilase é também um nome abreviado que se lhe dá às vezes à glicogênio fosforilase, que foi a primeira fosforilase descoberta, graças aos trabalhos de Earl W. Sutherland Jr. no final da década de 1930. No entanto, atualmente conhecem-se outras fosforilases.^[1]

As fosforilases não devem ser confundidas com as fosfatases nem com as quinases. Em termos gerais, as fosforilases são enzimas que catalisam a adição de um grupo fosfato de um fosfato inorgânico (fosfato + hidrogénio) a um aceptor, enquanto que as fosfatases (umas hidrolases) removem grupos fosfato de moléculas dadoras usando água por meio de uma reação de hidrólise, e as quinases (umas fosfotransferases) transferem um grupo fosfato a partir de um dador (geralmente ATP) para um aceptor.

Nome do enzima	Classe do enzima	Reação	Notas
Fosforilase	Transferase (EC 2.4 e EC 2.7.7)	A-B + H-OP A-OP + H-B	grupo de transferência = A = grupo glicosilo ou grupo nucleotidilo
Fosfatase	Hidrolase (EC 3)	P-B + H-OH P-OH + H-B
Quinase	Transferase (EC 2.7.1-2.7.4)	P-B + H-A P-A + H-B	grupo de transferência = P
P = grupo fosfonato, OP = grupo fosfato, H-OP ou P-OH = fosfato inorgânico

As fosforilases dividem-se nas seguintes categorias:

• Glicosiltransferases (EC 2.4)
  • Enzimas que degradam glucanos removendo um resíduo de glicose (quebram ligações O-glicosídicas)
    • glicogênio fosforilase
    • amido fosforilase
    • maltodextrina fosforilase
  • Enzimas que degradam nucleósidos nas bases e açúcares que os constituem (quebram ligações N-glicosídicas)
    • Nucleósido púrico fosforilase (PNPase)
• Nucleotidiltransferases (EC 2.7.7)
  • Enzimas que têm atividade fosforolítica de exorribonuclease 3' a 5' (quebram ligações fosfodiéster)
    • RNase PH
    • Polinucleótido fosforilase (PNPase)

Todas as fosforilases até agora conhecidas partilham propriedades catalíticas e estruturais.^[2]

A fosforilase a é a forma R mais ativa da glicogênio fosforilase, que deriva da fosforilação da forma R menos ativa, a fosforilase b com AMP associado. A forma T inativa pode ser fosforilada por uma fosforilase quinase e inibida pela glicose, ou pode ser desfosforilada por uma fosfoproteína fosfatase e inibida pelo ATP e/ou a glicose 6-fosfato. Para a fosforilação é necessário ATP, mas a desfosforilação liberta iões fosfato inorgânicos livres.

Alguns transtornos estão relacionados com as fosforilases, como:

• Doença de armazenamento do glicogênio de tipo V - glicogênio muscular
• Doença de armazenamento do glicogênio de tipo VI - glicogênio hepático.

Referências