Cofator (bioquímica)
Os cofatores (AO 1945: cofactores) são substâncias inorgânicas necessárias ao funcionamento das enzimas, como exemplo as mostradas no quadro abaixo.[1] Se um "cofator" for orgânico, recebe o nome de coenzima.
Várias enzimas humanas são proteínas conjugadas, tendo moléculas de íons metálicos de cobre, zinco e manganês, é por isso que necessitamos ingerir esses e outros tipos de íons em nossa dieta, já que nosso organismo não as produz.
Os processos industriais catalisados por enzimas são altamente eficientes, sendo que algumas das enzimas dependem de cofatores de nicotinamida (NADH/NAD+, NADP/NAPH)[2][3][4]. Devido ao alto custo desses cofatores, esses processos não seriam economicamente competitivos. Portanto, o desenvolvimento de homólogos biomiméticos economicamente promissores de cofatores naturais é de interesse estratégico[5].
Exemplos de elementos inorgânicos que servem como cofatores
| Cu2+ | Citocromo oxidase |
| Fe2+ ou Fe3+ | Citocromo oxidase, catalase, peroxidase |
| K+ | Piruvato quinase |
| Mg2+ | Hexoquinase, glicose-6-fosfatase, piruvato quinase |
| Mn2+ | Arginase, ribonucleotídeo redutase |
| Mo | Dinitrogenase |
| Ni+2 | Urease |
| Se | Glutationa peroxidase |
| Zn2+ | Anidrase carbônica, desidrogenase alcoólica, carboxipeptidase A e B |
Referências
- ↑ NELSON, David; et al. Princípios de Bioquímica de Lehninger. [S.l.: s.n.]
- ↑ Paul, Caroline E.; Rodríguez-Mata, María; Busto, Eduardo; Lavandera, Iván; Gotor-Fernández, Vicente; Gotor, Vicente; García-Cerrada, Susana; Mendiola, Javier; de Frutos, Óscar, 2014, „Transaminases Applied to the Synthesis of High Added-Value Enantiopure Amines”, Organic Process Research & Development, 18 (6), pp. 788–792, doi:10.1021/op4003104, ISSN 1083-6160
- ↑ Yuan, Bo; Yang, Dameng; Qu, Ge; Turner, Nicholas J.; Sun, Zhoutong, „Biocatalytic reductive aminations with NAD(P)H-dependent enzymes: enzyme discovery, engineering and synthetic applications”, Chemical Society Reviews, 2024, 53 (1), pp. 227–262, https://doi.org/10.1039%2FD3CS00391D
- ↑ Höhne, Matthias; Bornscheuer, Uwe T., „Biocatalytic Routes to Optically Active Amines”, ChemCatChem (în engleză), 1 (1), pp. 42–51, 2009, https://doi.org/10.1002%2Fcctc.200900110
- ↑ Characterization of Biomimetic Cofactors According to Stability, Redox Potentials, and Enzymatic Conversion by NADH Oxidase from Lactobacillus pentosus, ChemBioChem. 18 (19): 1944–1949 https://doi.org/10.1002%2Fcbic.201700258;
