Liase

Em bioquímica, uma liase é uma enzima que catalisa a rutura de ligações químicas em compostos orgânicos por um mecanismo distinto da hidrólise ou da oxidação, reações que são realizadas por outras enzimas específicos chamados hidrolases e desidrogenases, respetivamente. Como resultado do processo de rutura, formam-se frequentemente novas ligações duplas ou novas estruturas em anel.

São enzimas da classe IV que realizam reações bioquímicas nas quais se eliminam grupos por meio da quebra de uma ligação, geralmente entre dois átomos de carbono, entre carbono e oxigénio, entre carbono e nitrogénio ou entre carbono e enxofre, para formar uma ligação dupla. Também podem funcionar ao inverso, catalisando a formação destas ligações por meio da adição de um grupo à ligação dupla. Por exemplo, a enzima adenilato ciclase, que catalisa a seguinte reação, seria uma liase.

ATPAMPc + PPi

Uma característica peculiar das liases é que requerem a participação de um só substrato para realizarem uma reação num sentido, e de dois para realizarem a reação em sentido oposto.

Nomenclatura

Os nomes sistemáticos destas enzimas são "substrato + grupo + liase". Os nomes comuns incluem descarboxilases, desidratases, aldolases, etc. Quando a reação inversa é mais importante, pode ser utilizado o nome de sintase.

Classificação

Correspondem ao EC 4 na catalogação por meio do número EC. As suas subclasses são:

  • EC 4.1. Enzimas que quebram ligações carbono-carbono como as descarboxilases (EC 4.1.1), aldeído liases (EC 4.1.2), oxoácido liases (4.1.3) e outros (4.1.99).
  • EC 4.2. Enzimas que quebram ligações carbono-oxigénio como as desidratases.
  • EC 4.3. Enzimas que quebram ligações carbono-nitrogénio.
  • EC 4.4. Enzimas que quebram ligações carbono-enxofre.
  • EC 4.5. Enzimas que quebram ligações carbono-halogéneo.
  • EC 4.6. Enzimas que quebram ligações carbono-fósforo como a adenilato ciclase e a guanilato ciclase.
  • EC 4.99. Inclui outros tipos de liases como a ferroquelatase.


Ligações externas

  • EC 4 Introduction do Departamento de Química da Queen Mary, Universidade de Londres.