Ribonuclease A

Ribonuclease A (RNase A) é uma endonuclease que age em RNA de fita simples. A enzima hidrolisa a 3' de pirimidinas[1], possuindo especificidade b.

Estas enzimas estão envolvidas na clivagem endonucleolítica de 3'-fosfomononucleótidos e 3'-fosfooligonucleótidos terminados em C-P ou U-P com intermediários fosfato 2',3'-cíclicos. A ribonuclease pode desenrolar a hélice do RNA através da complexação com um RNA de cadeia simples; o complexo surge de uma interação cátion-ânion multissítio estendida entre resíduos de lisina e arginina da enzima e grupos fosfato dos nucleótidos.

Membros notáveis ​​da família

A ribonuclease pancreática bovina é o membro mais bem estudado da família e serviu como sistema modelo na investigação sobre dobramento de proteínas, ligações dissulfeto, cristalografia de proteínas e espectroscopia e dinâmica de proteínas.[2] O genoma humano contém 8 genes que partilham a estrutura e função com a ribonuclease pancreática bovina, com 5 pseudogenes adicionais. A estrutura e a dinâmica destas enzimas estão relacionadas com as suas diversas funções biológicas.[3]

Outras proteínas que pertencem à superfamília das ribonucleases pancreáticas são: ribonucleases do cérebro bovino e das vesículas seminais; ribonucleases não secretoras renais;[4] ribonucleases do tipo hepático;[5] angiogenina, que induz a vascularização de tecidos normais e malignos; proteína catiónica eosinofílica,[6] uma citotoxina e helmintotoxina com atividade ribonuclease; e ribonuclease de fígado de rã e lectina de ligação ao ácido siálico de rã. A sequência de ribonucleases pancreáticas contém quatro pontes de dissulfeto conservadas e três resíduos de aminoácidos envolvidos na atividade catalítica.[7]

Referências

  1. ↑ Raines, R. T. (1998). Ribonuclease A. Chemical Reviews, 98(3), 1045–1066. doi:10.1021/cr960427h
  2. ↑ Marshall GR, Feng JA, Kuster DJ (2008). «Back to the future: ribonuclease A». Biopolymers. 90 (3): 259–77. PMID 17868092. doi:10.1002/bip.20845 
  3. ↑ Narayanan C, Bernard DN, Bafna K, Gagné D, Chennubhotla CS, Doucet N, Agarwal PK (marzo de 2018). «Conservation of Dynamics Associated with Biological Function in an Enzyme Superfamily.». Structure. 26 (3): 426–436. PMC 5842143Acessível livremente. PMID 29478822. doi:10.1016/j.str.2018.01.015  Verifique data em: |data= (ajuda)
  4. ↑ Rosenberg HF, Tenen DG, Ackerman SJ (1989). «Molecular cloning of the human eosinophil-derived neurotoxin: a member of the ribonuclease gene family». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86 (12): 4460–4464. Bibcode:1989PNAS...86.4460R. PMC 287289Acessível livremente. PMID 2734298. doi:10.1073/pnas.86.12.4460 
  5. ↑ Hofsteenge J, Matthies R, Stone SR (1989). «Primary structure of a ribonuclease from porcine liver, a new member of the ribonuclease superfamily». Biochemistry. 28 (25): 9806–9813. PMID 2611266. doi:10.1021/bi00451a040 
  6. ↑ Rosenberg HF, Ackerman SJ, Tenen DG (1989). «Human eosinophil cationic protein. Molecular cloning of a cytotoxin and helminthotoxin with ribonuclease activity». J. Exp. Med. 170 (1): 163–176. PMC 2189377Acessível livremente. PMID 2473157. doi:10.1084/jem.170.1.163 
  7. ↑ Raines RT (1998). «Ribonuclease A». Chem. Rev. 98 (3): 1045–1066. PMID 11848924. doi:10.1021/cr960427h 
Este artigo é emitido por Wikipédia. O texto é licenciado sob Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0. Termos adicionais podem ser aplicados aos arquivos de mídia.