Enoíl-ACP redutase

A enoíl-ACP-redutase ou enoíl-[proteína transportadora de acilos]-redutase (NADH) é uma enzima oxidorredutase que catalisa a reação:

trans-2,3-deshidroacil-ACP + NADH+H+ ←→ acilo-ACP + NAD+.

Aqui, ACP significa proteína transportadora de acilos (do inglês acyl carrier protein).

É uma das enzimas do complexo da ácido gordo sintase da biossíntese de ácidos gordos.[1] Catalisa a redução da dupla ligação 2,3 em derivados enoíl-acil-[proteína transportadora de acilos] do resíduo de ácido gordo em alongamento. Em Escherichia coli essa enzima aceita substratos com cadeias carbonadas de 4 a 18 C,[2] e a de Mycobacterium tuberculosis, de 12 a 24 C.[3][4]

A enzima também se chama ENR (gene FabI) e é um interessante alvo de fármacos antibacterianos de espetro estreito devido ao seu papel essencial no metabolismo e à sua conservação de sequência em muitas espécies bacterianas. Além disso, a sequência da enzima bacteriana e a sua organização estrutural são claramente diferentes das enzimas que realizam a biossíntese de ácidos gordos em mamíferos.[5]

A baixas concentrações, os desinfetantes triclosan e triclocarban proporcionam um efeito bacteriostático ao ligarem-se a esta enzima. A atromentina e a leucomelona possuem atividade antibacteriana ao inibirem esta enzima na bactéria Streptococcus pneumoniae.[6]

Referências

  1. ↑ Kapoor M, Gopalakrishnapai J, Surolia N, Surolia A (agosto de 2004). «Mutational analysis of the triclosan-binding region of enoyl-ACP (acyl-carrier protein) reductase from Plasmodium falciparum». The Biochemical Journal. 381 (Pt 3): 735–41. PMC 1133883Acessível livremente. PMID 15139852. doi:10.1042/BJ20040302 
  2. ↑ Yu, X., Liu, T., Zhu, F. and Khosla, C. In vitro reconstitution and steady-state analysis of the fatty acid synthase from Escherichia coli. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 108 (2011) 18643-18648. PubMed
  3. ↑ Quemard, A., Sacchettini, J.C., Dessen, A., Vilcheze, C., Bittman, R., Jacobs, W.R., Jr. and Blanchard, J.S. Enzymatic characterization of the target for isoniazid in Mycobacterium tuberculosis. Biochemistry 34 (1995) 8235-8241. PubMed
  4. ↑ Rozwarski, D.A., Vilcheze, C., Sugantino, M., Bittman, R. and Sacchettini, J.C. Crystal structure of the Mycobacterium tuberculosis enoyl-ACP reductase, InhA, in complex with NAD+ and a C16 fatty acyl substrate. J. Biol. Chem. 274 (1999) 15582-15589. PubMed
  5. ↑ Ling LL, Xian J, Ali S, Geng B, Fan J, Mills DM, Arvanites AC, Orgueira H, Ashwell MA, Carmel G, Xiang Y, Moir DT (maio de 2004). «Identification and characterization of inhibitors of bacterial enoyl-acyl carrier protein reductase». Antimicrobial Agents and Chemotherapy. 48 (5): 1541–7. PMC 400533Acessível livremente. PMID 15105103. doi:10.1128/aac.48.5.1541-1547.2004 
  6. ↑ Zheng CJ, Sohn MJ, Kim WG (dezembro de 2006). «Atromentin and leucomelone, the first inhibitors specific to enoyl-ACP reductase (FabK) of Streptococcus pneumoniae». The Journal of Antibiotics. 59 (12): 808–12. PMID 17323650. doi:10.1038/ja.2006.108 
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