Xiloglicano

Um xiloglicano é uma hemicelulose que se encontra na parede celular primária de todas as plantas vasculares; contudo, todos os enzimas responsáveis pelo metabolismo do xiloglicano também se encontram em algas Charophyceae.^[1][2] Em muitas plantas dicotiledóneas, é a hemicelulose mais abundante na parede celular primária.^[3] Os xiloglicanos ligam-se à superfície das microfibrilas de celulose e podem uni-las.

São o substrato da xiloglicano endotransglicosilase, que corta e liga os xiloglicanos como meio de integrar novos xiloglicanos na parede celular. Pensa-se também que são o substrato da alfa-expansina, que promove o alargamento da parede celular.

O xiloglicano tem um esqueleto molecular de resíduos de glucose unidos por ligações glicosídicas β1→4, a maioria das quais é substituída por cadeias laterais de xilose com ligação 1-6. A cadeia de resíduos de xilose é rematada na sua extremidade com um resíduo de galactose terminal, por vezes seguido de um resíduo de fucose.

A estrutura específica dos xiloglicanos é distinta em diferentes famílias de plantas.

O xiloglicano é sintetizado nas cisternas trans do complexo de Golgi e na rede trans-Golgi (TGN) e transportado para a membrana plasmática por vesículas, onde é expelido e depois absorvido nas microfibrilas celulósicas nascentes.^[4]

O genoma humano não contém genes que codifiquem enzimas para a degradação de xiloglicanos, apesar de estes compostos serem componentes importantes na maioria das dietas humanas. Estudos recentes mostraram que um locus genético discreto confere a capacidade de metabolizar xiloglicano em determinadas bactérias Bacteoridota do intestino humano. Este descobrimento revela que o metabolismo de componentes ainda mais abundantes da fibra dietética poderá depender de espécies de nicho.

O metabolismo dos xiloglicanos é o resultado da ação concertada de vários enzimas e transportadores de membrana. Contudo, dada a grande diversidade da composição dos xiloglicanos de diferentes fontes vegetais, existe um enzima chave, uma endoxiloglicanase chamada BoGH5A, que tem a capacidade de cortar diversos xiloglicanos para gerar fragmentos curtos prontos para captação.

Uma análise detalhada da estrutura e função do enzima revelou a presença de um domínio chamado domínio BACON, cuja função primária na BoGH5A poderá ser distanciar o módulo catalítico da superfície celular e proporcionar mobilidade adicional ao domínio catalítico para atacar o polissacárido. Uma larga fenda no sítio ativo gera plasticidade de ligação e é uma característica chave que permite que a BoGH5A acomode uma ampla variedade de xiloglicanos naturais.

A prevalência dos xiloglicanos na dieta humana sugere que o mecanismo pelo qual as bactérias degradam estes polissacáridos complexos é muito importante para a aquisição de energia pelos seres humanos. Além disso, a raridade do metabolismo dos xiloglicanos salienta a importância de microrganismos como Bacteroides ovatus e outros proficientes Bacteroidota degradadores de xiloglicanos como membros fundamentais da flora intestinal humana.^[5]