Flavoproteína transportadora de eletrões

Flavoproteínas transportadoras de electrões (ETF, em inglês) servem como aceitadores de electrões específicos para as hidrogenases primárias, transferindo electrões para sistemas respiratórios terminais tal como a flavoproteína transportadora de electrões desidrogenase. Podem ser funcionalmente classificadas em ETFs constitutivas, principalmente envolvidas na oxidação de ácidos gordos (grupo I), e ETFs produzidas por alguns procariontes em condições de crescimento específicas, recebendo electrões apenas da oxidação de substratos específicos (grupo II).[1]

As ETFs são proteínas heterodiméricas compostas por uma subunidade alfa e uma subunidade beta, e contém um cofactor FAD e AMP.[2][3] ETF consiste em três domínios: domínios I e II são formados pelas porções N- e C-terminais da subunidade alfa, respectivamente, enquanto que o domínio III é formado pela subunidade beta. Os domínios I e III partilham um quase idêntica dobra alfa-beta-alfa, enquanto o domínio II forma uma sanduíche alfa-beta-alfa similar à da flavodoxina bacteriana. FAD é ligado numa fenda entre os domínios II e III, enquanto o domínio III liga uma molécula de AMP. Interacções entre o domínio I e III estabilizam a proteína, formando uma concavidade onde o domínio II reside.

LYRM5, um membro da superfamília de proteínas LYRM, deflavina o ETF ao interagir com ambas as subunidades alfa e beta.[4] Isso desestabiliza o sítio de ligação ao FAD, levando à liberação do FAD e, subsequentemente, à interrupção da transferência de elétrons.[4]

Ver também

Referências

  1. ↑ Weidenhaupt M, Rossi P, Beck C, Fischer HM, Hennecke H (1996). «Bradyrhizobium japonicum possesses two discrete sets of electron transfer flavoprotein genes: fixA, fixB and etfS, etfL». Arch. Microbiol. 165 (3): 169–78. PMID 8599534 
  2. ↑ Tsai MH, Saier MH (1995). «Phylogenetic characterization of the ubiquitous electron transfer flavoprotein families ETF-alpha and ETF-beta». Res. Microbiol. 146 (5): 397–404. PMID 8525056 
  3. ↑ Roberts DL, Frerman FE, Kim JJ (1996). «Three-dimensional structure of human electron transfer flavoprotein to 2.1-A resolution». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93 (25): 14355–60. PMID 8962055 
  4. ↑ a b Floyd, Brendan J.; Wilkerson, Emily M.; Veling, Mike T.; Minogue, Catie E.; Xia, Chuanwu; Beebe, Emily T.; Wrobel, Russell L.; Cho, Holly; Kremer, Laura S. (agosto de 2016). «Mitochondrial Protein Interaction Mapping Identifies Regulators of Respiratory Chain Function». Molecular Cell (em inglês) (4): 621–632. PMC 4992456Acessível livremente. PMID 27499296. doi:10.1016/j.molcel.2016.06.033 

Ligações externas

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