Dipeptidase E
| Dipeptidasa E | |||||||
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| Indicadores | |||||||
| Número EC | 3.4.13.21 | ||||||
| Bases de dados | |||||||
| IntEnz | IntEnz | ||||||
| BRENDA | BRENDA | ||||||
| ExPASy | NiceZyme | ||||||
| KEGG | KEGG | ||||||
| MetaCyc | via metabólica | ||||||
| PRIAM | PRIAM | ||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||
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| Dipeptidase E | |
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| Indicadores | |
| Organismo | |
| Símbolo | PepE |
| UniProt | P36936 |
Dipeptidase E ( EC 3.4.13.21, também conhecida como aspartil dipeptidase, peptidase E, produto do gene PepE ( Salmonella typhimurium ) ) é uma enzima bacteriana que catalisa uma reação de hidrólise num dipeptídeo que começa (N-terminal) com o aminoácido ácido aspártico.[1][2] Esta enzima catalisa a seguinte reação química
Asp-Xaa +
H2O Asp + Xaa
Esta enzima não atua sobre péptidos cujo aminoácido N-terminal é glutâmico, asparagina ou glutamina, nem é capaz de clivar péptidos em que o aminoácido N-terminal é isoaspártico.
Não é necessário para a atividade da enzima que o dipeptídeo tenha um grupo carboxilo livre.
Referências
- ↑ Håkansson K, Wang AH, Miller CG (dezembro de 2000). «The structure of aspartyl dipeptidase reveals a unique fold with a Ser-His-Glu catalytic triad». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 97 (26): 14097–102. Bibcode:2000PNAS...9714097H. PMC 18877
. PMID 11106384. doi:10.1073/pnas.260376797
- ↑ Lassy RA, Miller CG (maio de 2000). «Peptidase E, a peptidase specific for N-terminal aspartic dipeptides, is a serine hydrolase». Journal of Bacteriology. 182 (9): 2536–43. PMC 111318. PMID 10762256. doi:10.1128/jb.182.9.2536-2543.2000